Universität Europäischer Forschungsrat fördert gleich vier Bonner
BONN · Bei der Einwerbung der neu geschaffenen ERC Consolidator Grants des Europäischen Forschungsrates ist die Bonner Alma mater die erfolgreichste Universität in Deutschland. Von den 43 Auszeichnungen hierzulande gehen allein vier an Wissenschaftler der Rheinischen Friedrich-Wilhelms-Universität.
Über eine Förderung in Millionenhöhe können sich die Physiker Dr. Markus Cristinziani und Professor Michael Köhl, der Immunologe Professor Eicke Latz sowie der Chemiker Professor Günter Mayer freuen. Cristinziani erhält in den nächsten fünf Jahren zwei Millionen Euro. Er möchte die Wechselwirkung der Top-Quarks mit neutralen Bosonen, inklusive dem zuletzt gefundenen berühmten Higgs-Boson, genau messen. Ziel sei es, das Standardmodell der Teilchenphysik zu überprüfen.
Professor Köhl erhält einen Consolidator Grant, der ihm in den nächsten fünf Jahren 1,9 Millionen Euro beschert. Damit wird er neuartige Mechanismen für die Entstehung von Superfluidität und Supraleitung erforschen.
Professor Latz, Direktor des Instituts für Angeborene Immunität des Universitätsklinikums Bonn, erforscht, wie Entzündungsreaktionen im Körper entstehen und wie das Immunsystem mit Diabetes, Alzheimer oder Herzinfarkt zusammenhängt. Für das Projekt "InflammAct" erhält er in den nächsten fünf Jahren 1,95 Millionen Euro. Eine Forschergruppe untersucht die molekularen Mechanismen von Entzündungsreaktionen. Dadurch sollen neue Therapiekonzepte für verschiedene chronisch entzündliche Erkrankungen möglich werden.
Der Chemiker Günter Mayer vom LIMES-Institut der Universität Bonn untersucht Proteinfunktionen in hoher zeitlicher und räumlicher Auflösung. Sein Projekt wird mit rund zwei Millionen Euro gefördert. "Dabei geht es um Nukleinsäuremoleküle, deren Funktionen mit Hilfe von Licht kontrolliert werden können und die wir in vorherigen Studien entwickelt haben", sagt Mayer.
Ziel ist es, Nukleinsäuremoleküle herzustellen, die gleichzeitig an eine auf Licht reagierende Komponente und ein Protein binden, um dadurch biologische Prozesse zeit- und ortsaufgelöst zu untersuchen. Auf diese Weise lassen sich biochemische Vorgänge durch Licht ein- oder ausschalten.
